Biochimie

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Neuraminidase

La biochimie (en grec biochēmeia, terme créé en 1903 par Carl Neuberg) est la discipline scientifique qui étudie les réactions chimiques ayant lieu au sein des cellules. On distingue plusieurs grandes subdivisions : l'énergétique, production d'énergie de la cellule, l'enzymologie, ou étude des catalyseurs biologiques, le métabolisme, voies de conversions des molécules. Ces grands groupes se subdivisent ensuite en des domaines de plus en plus spécialisés. Par exemple, l'enzymologie moderne tache de relier la structure tridimensionnelle d'une protéine avec sa fonction. La biochimie, tout comme la chimie, détaille aussi les raisons de la réactivité des molécules. Les principales catégories de molécules étudiées en biochimie sont les glucides, les lipides, les protéines et les acides nucléiques car ce sont ces classes de molécules qui servent à l'édification des cellules.

L'un des buts de la biochimie consiste à intégrer les données obtenues à l'échelle moléculaire à un niveau de complexité supérieur, celui de la cellule. Il existe toutefois deux divisions entre la molécule et la cellule : la première est abordée par la biochimie supramoléculaire, qui étudie les assemblages de macromolécules (comme le ribosome ou les enzymes d'une voie métabolique) et les propriétés émergentes; la seconde s'occupe de la biochimie des organelles, entités supramoléculaires existant à l'intérieur des cellules complexes.

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Émergence de la biochimie

Voir l'articlehistoire de la biologie.

Justus von Liebig

Louis Pasteur

Hans Adolf Krebs

Melvin Calvin

L'idée que l'activité de la "matière vivante" provienne de réactions chimiques est relativement ancienne (Réaumur, Spallanzani, etc.). La synthèse de l'urée, réalisée en 1828 par le chimiste allemand Friedrich Wöhler, en sera une des confirmation les plus décisives réalisées au XIX^e siècle. Avant cette date, on considérait que la substance présente dans les organismes présentait des particularités propres au vivant (théorie du vitalisme ou des humeurs héritée des grecs anciens Aristote, Gallien ou Hippocrate).

Un autre allemand, Justus von Liebig sera le promoteur d'une nouvelle science, la biochimie, qui sera un domaine d'illustration pour plusieurs de ses compatriotes jusqu'à la seconde guerre mondiale. Parmi les plus célèbres on retiendra Hermann Emil Fischer (la célèbre projection de Fischer des glucides), Eduard Buchner (biochimie de la fermentation) et Richard Willstätter (mécanisme des réactions enzymatiques).

Dès lors l'exploration de la cellule connaît un nouvel essor mais on s'intéressera plus particulièrement à ses constituants chimiques et à la façon dont ils réagissent entre eux afin de réaliser un métabolisme au niveau cellulaire. Après les travaux de Louis Pasteur, la recherche va se porter dans les substances intervenant dans les fermentations et les digestions (les ferments solubles). Antoine Béchamp les nommera en 1864 "zymases" mais on préférera utiliser le nom d'enzymes introduit dès 1878 par Wilhelm Kühne.

Les autres composants attirant l'attention sont des molécules "albuminoïdes" nommées protéines depuis 1838. Celles si sont considérées comme des agrégats de petites molécules à l'origine de l'état colloïdal du hyaloplasme de la cellule. Selon Friedrich Engels elles sont la manifestation même de la vie (Dialectique de la nature, 1835), cela suscite dès lors une attitude vitaliste qui en France sera défendue par Emile Duclaux. Cependant, dès 1920, une autre interprétation s'impose avec la mise en évidence de la nature moléculaire des protéines par Hermann Staudinger. Ce nouveau statut est accompagné de caractéristiques structurales qui conduisent à de nouvelles interprétations fonctionnelles, certaines protéines pouvant être des enzymes, comme Victor Henri l'avait pressenti dès 1903.

Otto Warburg met en place la chimie cellulaire et met le microrespiromètre à la disposition des chercheurs. Cet appareil va aider le Hongrois Albert Szent-Györgyi puis l'Allemand Hans Adolf Krebs à élucider le mécanisme de la respiration cellulaire. Il est démontré alors que le gaz carbonique produit à cette occasion est le résultat d'une série de réactions biochimique effectuées à l'aide d'enzymes spécifique, le Cycle de Krebs. On établit aussi que toutes les cellules tirent leur énergie d'une même molécule, l'adénosine triphosphate ou ATP, découverte en 1929 par Karl Lohmann.

Au début des années 40, Albert Claude montre que la synthèse de l'ATP se déroule au niveau de la membrane interne des mitochondries. Dans le même temps, le britannique Peter Mitchell explique le mécanisme de cette réaction, qui s'accompagne de la formation d'eau.

L'étude des thylakoïdes dans les chloroplastes des végétaux chlorophylliens permet de comprendre progressivement le mécanisme de la photosynthèse. En 1932, Robert Emerson reconnaît une phase lumineuse et une phase obscure et en 1937 Archibald Vivian Hill démontre que la production d'oxygène caractéristique de la photosynthèse résulte de la photolyse (décomposition chimique par la lumière) de l'eau. Enfin à partir de 1947, Melvin Calvin décrit la fabrication des substances carbonées à partir du dioxyde de carbone absorbé, c'est le Cycle de Calvin.

En 1951, Erwin Chargaff montre que la molécule d'ADN, connue depuis 1869, est essentiellement présente au niveau des chromosomes. On remarque aussi qu'il y a autant d'adénine que de thymine, de guanine que de cytosine). Le jeune James Dewey Watson et Francis Harry Compton Crick vont publier la structure en double hélice de l'ADN dans la revue Nature le 25 avril 1953. Ils se basent sur les images en diffraction des rayons X obtenues par Maurice Wilkins et Rosalind Elsie Franklin.

Toutes ces découvertes sont le prélude à une meilleure compréhension moléculaire de la vie et à de nombreuses autres avancées médicales et biologiques.

Apparition des techniques de biochimie

C'est en 1929 que Theodor Svedberg à l'idée de soumettre le matériel cellulaire à une centrifugation poussée (ultracentrifugation) afin d'isoler les différents constituants des cellules. En 1906, le botaniste Mikhaïl Tsvet met au point la chromatographie, technique permettant de séparer liomolécules. La technique d'électrophorèse a été développée en 1930 par Arne Wilhelm Tiselius, elle permet la séparartion des biomolécules chargées sous l'effet d'un champ électrique. Le biochimiste britannique Frederick Sanger développa en 1955 une nouvelle méthode pour analyser la structure moléculaire des protéines (séquence d'acides aminés) et montra qu'une molécule d'insuline contenait deux chaînes peptidiques, reliées ensemble par deux ponts disulfure.

Centrifugeuse (1912)

Colones de chromatographie (1950)

Electrophorèse sur gel (2004)

Les biomolécules

L'eau

Voir l'articleEau.

L'eau est l'élément primordial de la vie

L'eau est le constituant principal des êtres vivants. Chez l'être humain cette molécule représente de 55 à 75% de la masse corporelle. Certaines des caractéristiques de l'eau font d'elle une molécule remarquable, aux particularités qui ont permis à la vie sur Terre de se développer. Ces caractéristiques sont surtout liées à sa nature dipolaire.

• L'eau a une force de cohésion élevée, ce qui rend cette matière difficile à évaporer (température d'ébullition particulièrement élevée pour une molécule de cette masse molaire). Cela permet à une importante phase liquide d'exister aux températures connues sur Terre, phase liquide indispensable à la vie telle que nous la connaissons.
• De même, ses propriétés de solvant "doux" permettent à un très grand nombre de réactions biochimiques de se produire. L'eau est particulièrement un excellent solvant pour les solutés polaires ou ioniques. L'eau est en effet capable d'entourer et de séparer les particules chargées en formant des sphères de solvatation.
• L'eau peut former des liaisons hydrogènes avec certains atomes composants les biomolécules (la liaison hydrogène avec l'acide carboxylique des lipides explique la tête hydrophiles des lipides, les liaisons hydrogènes ont une influence sur la structure spatiale des protéines).
• L'eau se dissocie naturellement en ion oxonium (ou hydronium) H₃O⁺ et ion hydroxyde OH^-

<math> 2H_2O \leftrightarrow \ H_3O^+ + OH^- </math>

Le pH de l'eau varie donc en fonction du rapport entre ces deux ions, cette propriété influe fortement sur des molécules telles que les enzymes (certaines enzymes digestives agissent dans l'estomac au pH acide proche de 2 et sont inactivé dans l'intestin au pH basique proche de 8).

• L'eau entre dans la plus part des réactions biochimiques.
• Enfin elle est fortement utilisée en biochimie pour faire des dilutions et obtenir des solutions avec certaines particularités (solutions tampon)

On peut aussi signaler l'importance de l'eau dans la vie dans son aspect général :

• Le fait que la densité de l'eau soit plus grande à l'état liquide que solide, propriété commune avec le Bismuth, a une conséquence remarquable : la glace flotte. De surcroît, le fait que la densité de l'eau soit maximale à 4°C fait que la température au fond d'un lac ne peut pas descendre en dessous de 4°C (sauf cas extrêmes). Cela permet à la vie aquatique de survivre aux périodes glacées, car l'eau reste liquide sous son manteau de glace isolant (d'ordinaire la densité à l'état liquide est plus faible qu'à l'état solide pour les autres corps).
• Par ailleurs, sa tension superficielle particulièrement élevée permet le phénomène de capillarité, qui permet, entre autres, aux plantes de pousser et à de nombreux êtres vivants de se déplacer sur la surface de l'eau.

Les glucides (hydrates de carbone)

Voir les articlesGlucides et Sucres.

Cristaux de saccharose ou sucre de table, le plus familier des glucides.

Les glucides ou sucres sont des composés polyfonctionnels qui ont pour formule globale C_n(H₂O)_n, d'où leur nom d'hydrates de carbone.

Classification

Par le nombre de résidus

• Les molécules de glucides simples sont appelés monosaccharides ou oses (par exemple glucose, fructose et galactose).
• Les glucides composés de deux résidus sont des disaccharides (saccharose, lactose). Il existe des enchaînements de plus de deux oses.
• Les oligosaccharides qui comprennent au plus dix résidus de monosaccharides et les polysaccharides plus de dix. Les polysaccharides sont donc des polymères de plusieurs unités osidiques et jouent un rôle important dans le stockage de l'énergie (amidon, glycogène) ainsi que dans la structure des tissus végétaux (cellulose, chitine).

Par le groupement chimique

Parmi les glucides on distingue les aldoses et les cétoses :

• les aldoses sont composés d'une chaîne d'alcools secondaires ayant à une extrémité un alcool primaire et un aldéhyde à l'autre extrémité. Ces derniers présentent une énantiomérie (séries L et D).
• Les cétoses possèdent une fonction cétone dans leurs chaînes, les autres carbones étant porteur d'une fonction alcool primaire ou secondaire selon la position.

Par le nombre d'atomes de carbone

Les oses sont classés aussi par leur nombre d'atomes de carbone de la manière suivante: C₃ trioses, C₄ tétroses, C₅ pentoses, C₆ hexoses, C₇ heptoses.

Exemples

• Le glycéraldéhyde est le sucre le plus simple dans la classe des aldoses, c'est un aldotriose (C₃). De même pour le dihydroxyacétone dans la classe des cétoses (cétotriose). Le ribose est un aldopentose (C₅) qui entre dans la composition des acides nucléiques.

• Le glucose («gluco», du grec glukus, saveur sucrée) est un aldohexose de formule C₆H₁₂O₆. On le trouve dans les fruits mûrs, le nectar des fleurs, la sève, le sang et certains sirops.

• Le fructose (du latin fructus, fruit) appelé aussi lévulose, est un cétohexose. On le rencontre dans les fruits, le miel, et dans certaines boissons sucrées.

• Le saccharose (du grec sakkharon, sucre) de formule C₁₂H₂₂O₁₁ est un disaccharide qui donne par hydrolyse du glucose et du fructose. Il se trouve dans la plupart des végétaux et en particulier dans la betterave sucrière, la canne à sucre.

Formules cycliques du glucose, fructose et saccharose

Glucose

Fructose

Saccharose

Fonctions

Les sucres jouent un rôle majeur dans le métabolisme énergétique et sont également très importants dans d'autres schémas métaboliques tels que la synthèse d'acides nucléiques, les processus d'hydroxylation et la synthèse de cérébrosides et de glycoprotéines. Les glucides interviennent aussi dans le transfert des cations dans l'intestin et dans des mécanismes de détoxification tels que la glycuroconjugaison, l'excrétion d'ammoniac et l'épuration de l'hydrogène.

Les lipides

Voir l'articleLipide.

L'huile d'olive est composée d'un mélange de lipides, majoritairement, les acides gras libres et les triglycérides. Elle contient en petites quantités des stérols, des pigments et des composés phénoliques.

Définition

Le terme de lipide provient du grec « lipos » (« graisse »). Les lipides constituent la matière grasse des êtres vivant, qu'elle soit sous forme d'huile, de graisse, ou autres. Ils ont la propriété d'être hydrophobes, c'est à dire très peu solubles dans l'eau mais solubles dans la plupart des solvants organiques. Ils ont également une densité inférieure à l'eau.

La biochimie a complété cette définition en montrant que les lipides possédaient des voies de synthèse communes. Cependant, il n'existe pas encore de définition unique d'un lipide reconnue par l'ensemble de la communauté scientifique. Ceci tient probablement au fait que lipides forment un ensemble de molécules aux structures et aux fonctions extrêmement variées dans le monde du vivant^[1].

Il est à noter que contrairement aux acides nucléiques ou aux protéines, les lipides ne sont pas des macromolécules constitués d'une succession d'unités de bases.

Structure et classification

Les lipides peuvent être classés selon la structure de leur squelette carboné (atomes de carbone chaînés, cycliques, présence d'insaturations, etc.)^[2]:

• les acides gras : il s'agit d'acides carboxyliques à longue chaîne carbonée pouvant être saturée, insaturée, ramifiée, etc. Des exemples bien connus sont les oméga-3 et -6, mais aussi les prostaglandines.

• les acylglycérols et phosphoacylglycérols : ces lipides sont formés par estérification d'un glycérol et d'un à trois acides gras (ou mono-, di- et triglycérides). Dans le cas des phosphoacylglycérols, l'estérification se fait avec glycérol, un ou deux acides gras et un phosphate^[3]. le groupe phosphate peut à son tour subir une estérification par différent composés hydroxylés comme la choline ou la sérine. On obtient alors de la phosphatidylcholine et de la phosphatidylsérine, respectivement. Il est à noter qu'acylglycérols et phosphoacylglycérols sont également connus sous les noms de glycérides et phosphoglycérides.

• les sphingolipides : ces lipides résultent de l'estérification puis de l'amidification de la sérine par deux acides gras. Une sous-classe bien connue de sphingolipides est celle des céramides.

• les stérols : les stérols sont des lipides possédant une chaîne carbonée plusieurs fois cyclisée. Ils ne sont donc pas linéaires comme les acides gras. Des exemples biens connus de stérols sont le cholestérol, la vitamine D et les hormones stéroïdiennes (testostérone, oestrogènes, cortisone).

• les prénols : il s'agit de lipides dérivant de l'isoprène, comme par exemple les vitamines E et K ou le β-carotène

• les polykétides : ils forment un gamme très vaste de composés naturels dont sont dérivés de nombreux antibiotiques comme les macrolides

• les saccharolipides : ils résultent de l'estérification et/ou de l'amidification de sucres et d'acides gras. L'exemple le plus connu de saccharolipide est sans doute le lipopolysaccharide.

Pour des raisons pratiques et historiques, acylglycérol et phosphoacylglycérol sont souvent considérés comme deux catégories différentes, de même que phosphoacylglycérol et phosphosphingolipide peuvent être regroupés sous l'appellation de phospholipides^[4]

Quelques exemples de lipides

acide gras insaturé	tri-acylglycérol	phosphoacylglycérol	céramide
cholestérol	β-carotène	macrolide	saccharolipide précurseur du lipopolysaccharide

Fonctions

Les lipides sont des constituants des membranes cellulaires, ils représentent la principale source d'énergie pour les cellules et participent, par leur métabolisme, aux fonctions biologiques de celles-ci.

Les protéines

Voir les articlesProtéines et Acides aminés.

La myoglobine, protéine respiratoire des muscles.

Les protéines (du grec prôtos, premier) sont des polymères composés d'une combinaison de quelques 20 acides aminés. La plupart des protéines sont formées de l'union de plus de 100 acides aminés (résidus) reliés entre eux par des liaisons peptidiques. Pour un nombre moins important de résidus on parle de peptides (< 50 résidus) et de polypeptides (≥ 50 résidus).

Les acides aminés

Les acides aminés (« amin » du grec ammôniakos, ammoniac) sont des composés organiques azotés qui possèdent une formule générale du type :

<math> NH_2 - HC_\alpha\ \mathbf{R} - COOH </math>

L'atome de carbone central Cα (carbone alpha) est relié à un groupement amine (NH2 -), à un groupement carboxyl acide (- COOH) et à un radical R variable d'un acide aminé à un autre. Les radicaux (R) peuvent avoir des propriétés différentes, certains sont hydrophiles, d'autres hydrophobes. Certains, en solution aqueuse, s'ionisent positivement (basiques) et d'autres négativement (acides) ou restent neutres. Les mammifères possèdent les enzymes nécessaire pour la synthèse de l'alanine, l'asparagine, l'aspartate, la cystéine, le glutamate, la glutamine, la glycine, la proline, la sérine, et la tyrosine. Quant à l'arginine et l'histidine, ils sont produits mais en quantité insuffisante surtout pour les jeunes individus. En revanche, l'isoleucine, la leucine, la lysine, la méthionine, la phénylalanine, la thréonine, le tryptophane, et la valine ne peuvent pas être fabriqués par notre organisme. Au risque de déficit, ils doivent être apportés régulièrement par l'alimentation dans les bonnes proportions : ce sont les acides aminés essentiels.

Structure des protéines

Les acides aminés peuvent se lier les uns aux autres par une liaison peptidique au cours de la synthèse protéique dans les ribosomes. La liaison peptidique se fait entre le groupement acide (COOH) d'un acide aminé et le groupement amine (NH₂) de l'autre :

<math> \begin{matrix} Acide \, amin\acute{e} \, (1) \\ \overbrace{ {\color{Blue}NH_2 - HC_\alpha\ \mathbf{R}_1 - COOH} } \end{matrix} + \begin{matrix} Acide \, amin\acute{e} \, (2) \\ \overbrace{ {\color{Red}NH_2 - HC_\alpha\ \mathbf{R}_2 - COOH} } \end{matrix} </math>

la réaction produit un di-peptide:

<math> {\color{Blue}NH_2 - HC_\alpha\ \mathbf{R}_1 - CO} - {\color{Red}NH - HC_\alpha\ \mathbf{R}_2 - COOH} + H_2O </math>

Dans la cellule, cette réaction est catalysée par la peptidyltransférase, elle nécessite l'hydrolyse d'ATP (source d'énergie) et la présence d'ions magnésium. Pour chaque liaison formée, une molécule d'eau est éliminée.

La séquence des acides aminés d'une protéine (l'arrangement et l'ordre des résidus) constitue la structure primaire. Par exemple, pour construire un peptide de 10 résidus à l'aide de la collection de 20 acides aminés on dispose de 20^{12 possibilités (soit 1 suivit de 13 zéros !). En solution aqueuse, comme on a dit, les radicaux possèdent des propriétés chimiques différentes. Certains radicaux peuvent former des liaisons chimiques plus ou moins fortes avec d'autres radicaux de la même chaîne peptidique. Certains se repoussent et d'autres se rapprochent et forment des liens chimiques. La chaîne d'acides aminés aura donc tendance à se replier sur elle-même pour adopter une structure tridimensionnelle précise. Et cette structure tridimensionnelle dépend avant tout de la séquence des acides aminés formant la chaîne. En effet, 5 grands types d'interactions interviennent dans le repliement de la chaîne peptidique :}

• L'effet hydrophile / hydrophobe,
• Les forces de Van der Waals,
• Les liaisons ioniques,
• Les liaisons hydrogène,
• Les ponts disulfure (liaison covalente entre les soufres qui relient deux cystéines éloignées l'une de l'autre sur la chaîne).

Ainsi certaines parties de la chaîne peptidique adoptent une structure régulière appelée structure secondaire. On en reconnaît, selon les angles de torsions des liaisons, 3 grands types :

• L'hélice α : la chaîne peptidique prend la forme d'une spirale. Les différentes spires sont stabilisées par des liaisons hydrogène.
• Le feuillet β : il se forme des liaisons hydrogène entre certains segments de la chaîne peptidique disposés parallèlement les uns par rapport aux autres. L'ensemble forme comme un feuillet plissé.
• Le coude ou « turn » : c'est une structure moins ordonnée qui forme généralement un lien entre des structures ordonnées (hélice-hélice, feuillet-feuillet ou feuillet-hélice).

La forme finale de la chaîne peptidique, c'est à dire la structure tridimensionnelle qu'adopte la chaîne d'acides aminés, constitue la structure tertiaire de la protéine. (Voir la figure de la myoglobine en 3D)

Certaines protéines, plus complexes, résultent de l'assemblage des différentes chaînes (monomères) ce qui constitue la structure quaternaire de la protéine. Par exemple, l'hémoglobine est formée de l'association de 4 chaînes peptidiques.

La structure de la protéine peut être dénaturée par plusieurs facteurs notamment; la chaleur, les pH extrêmes et l'augmentation de la force ionique dans le milieu ou par des agents chimiques dénaturants (β-mercaptoéthanol). La dénaturation de la structure 3D d'une protéine s'ensuit généralement par la perte de sa fonction. On parle de relation structure-fonction.

Fonctions

Les protéines assurent plusieurs fonctions au sein des cellules et de l'organisme, qui sont à l'essence même de la vie. En voici une liste non exhaustive avec quelques exemples :

• Structure et soutien : tubuline, élastine, collagène, kératine.
• Catalyse des réactions biologiques : enzymes.
• Transport et stockage : hémoglobine, ferritine.
• Signalisation et régulation : hormones peptidiques, cytokines.
• Réception et transduction des signaux : récepteurs biologiques.
• Mouvement et motricité : système actine / myosine.
• Identité et défense contre les agressions biologiques : anticorps.
• Protection contre le stress environnemental : les chaperones.
• Détoxification : cytochrome P450, peroxydases.

Exemples de quelques protéines

Immunoglobuline G (anticorps).	Insuline (hormone).	Hémoglobine (protéine respiratoire).	Triosephosphate isomérase (Enzyme).
Rhodopsine (récepteur).	G actine, monomérique.	F actine, polymère (protéine de soutien/ protéine motrice).	Collagène (protéine de soutien).

Le protéome

Pour un total d’environ 30 000 gènes (génome), on estime à un million le nombre de protéines différentes qui peuvent être produites dans les cellules humaines (protéome). Le nombre de protéines produites par le cerveau humain, dont le rôle est essentiel pour son fonctionnement, est estimé à environ 12 000.

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Les acides nucléiques

Voir l'articleacide nucléique.

Modèle atomique d'une molécule d'ADN bincaténaire, formée par deux chaînes de nucléotides enroulées en hélice.

Les acides nucléiques ont été isolés initialement des noyaux des cellules eucaryotes (du latin nucleus, noyau). Ce sont des macromolécules comportant des sous-unités appelées nucléotides. On peut en distinguer deux grands types : les acides désoxyribonucléiques (ADN) et les acides ribonucléiques (ARN). L'ADN est le support universel de l'information génétique (sauf pour certains virus). Grâce à deux fonctions catalytiques cette molécule assure la transmission et l'expression de l'information qu'elle contient :

• La fonction autocatalytique : permet l'autoduplication de l'ADN et assure la transmission de l'information d'une génération à une autre.
• La fonction hétérocatalytique : gouverne la synthèse protéique. Etant donné que les enzymes sont des protéines et que toutes les synthèses et réactions dépendent d'elles, l'ADN contrôle toute l'organisation et les processus biologiques des cellules et des organismes. Ainsi, l'ADN exprime l'information qu'il comprend.

Structure

Le nucléotide, unité de base acides nucléiques, comporte trois composants: de l’acide phosphorique, un pentose et une base azotée:

• L’acide phosphorique (H₃PO₄) possède 3 fonctions acides. Deux de ces fonctions sont estérifiées par deux fonctions alcools portés par les carbones 3' et 5' du pentose. La troisième fonction acide est libre. (On numérote les carbones avec des chiffres accompagnés de l’indication (') pour éviter des confusions avec les numérotations des bases).

• Le pentose (sucre en C₅) : C'est le ribose, présent sous deux formes le 2'-désoxyribose et le 2'-oxyribose respectivement dans l'ADN et l'ARN. La liaison pentose-base est une liaison glycosidique. Elle se forme par élimination d’une molécule d’eau entre la base et l’OH semi-acétalique situé sur le carbone 1' de l’ose. L’association pentose-base est appelée nucléoside.

• Les bases azotées sont classées en bases pyrimidiques et en bases puriques. Les principales bases pyrimidiques sont : l’uracile (U), la cytosine (C) et la thymine (T). Les principales bases puriques sont : l’adénine (A) et la guanine (G). Les bases puriques et pyrimidiques présentent des formes chimiques interconvertibles que l’on appelle des formes tautomères.

Appariement des bases dans l'ADN double brin

Dans l'ADN bicaténaire les bases azotés des deux brins s'apparient suivant la règle de complémentarité : A apparié avec T, C apparié avec G. Cet appariement est maintenu grâce à des liaisons hydrogène et peut être donc affecté par la chaleur (dénaturation thermique). Par convention, la séquence d'un acide nucléique est orientée dans le sens de l’extrémité 5' (comportant un groupement phosphate) vers l’extrémité 3' qui possède un OH libre. Ainsi, dans l'ADN bicaténaire (double brin), les deux brins sont disposés dans deux directions opposées. Les extrémités 5' et 3' de l'un des brins correspondent aux extrémités 3' et 5' du brin parallèle opposé (anti-parallèles). Dans l’espace les deux chaînes présentent une configuration hélicoïdale. Elles s’enroulent autour d’un axe imaginaire pour constituer une double hélice à rotation droite (dans les formes A et B de l’ADN) ou plus exceptionnellement à rotation gauche (dans la forme Z de l’ADN).

L'information génétique

Classiquement, on considère que le gène est une région d'un brin d'ADN dont la séquence code l'information nécessaire à la synthèse d'une protéine. Trois types d'ADN différents constituent le génome (l'ensemble des gènes d'un individu ou d'une espèce) :

• L'ADN « domestique » : représentant environ 75 % du génome, est formé de gènes présent en un seul exemplaire ou en un nombre limité de copies. Toutefois, par extension ce type d'ADN englobe également certains gènes spécifiques dits à multicopies, comme ceux des ARN ribosomaux ou bien ceux codant les histones. Ces derniers existent sous forme de larges amas de copies (50-10 000 copies) localisés sur un ou plusieurs chromosomes.
• L'ADN « répétitif et dispersé » (minisatellites et microsatellites): constitue 15 % du génome et est caractérisé par de courtes séquences nucléotidiques (supérieures à 100 pour les minis) répétées en tandem un très grand nombre de fois (10⁵ - 10⁶ fois) en de nombreuses régions du génome.
• L'ADN « satellite » : (environ 10 % du génome) est constitué de séquences hautement répétitives, essentiellement localisées dans les régions des centromères et des télomères.

Le génome humain comprend environ 3 milliards de paires de nucléotides représentant près de 30 000 gènes (en faite, pour les estimations récentes c'est entre 20 000 et 25 000 gènes). Toutefois, il ne semble pas y avoir de relation systématique entre le nombre de paires de nucléotides par génome et le degré de complexité d'un organisme. Ainsi, certaines plantes et organismes amphibiens possèdent un génome comptant plus de 100 milliards de paires de nucléotides soit 30 fois plus qu'un génome humain. En effet, le génome des cellules eucaryotes semble contenir un large excès d'ADN. Chez les mammifères, moins de 10 % du génome serait utile à l'expression en protéines ou à la régulation de cette expression.

       Origine       1 GGTCCTGGAA TAAAGAGAAG GTAGGAGGAC AACTGACTCC CATCTGGCCC CTGGCTTGTC      61 CCACCCTGGT GACCATTTTC TCTCCTCACC CTCCCTGCAG TTCATCTCGG AATGCATCAT     121 CCAGGTTCTG CAGAGCAAGC ATCCCGGGGA CTTTGGTGCT GATGCCCAGG GGGCCATGAA     181 CAAGGCCCTG GAGCTGTTCC GGAAGGACAT GGCCTCCAAC TACAAGGAGC TGGGCTTCCA     241 GGGCTAGGCC CCTGCCGCTC CCACCCCCAC CCATCTGGGC CCCGGGTTCA AGAGAGAGCG     301 GGGTCTGATC TCGTGTAGCC ATATAGAGTT TGCTTCTGAG TGTCTGCTTT GTTTAGTAGA     361 GGTGGGCAGG AGGAGCTGAG GGGCTGGGGC TGGGGTGTTG AAGTTGGCTT TGCATGCCCA     421 GCGATGCGCC TCCCTGTGGG ATGTCATCAC CCTGGGAACC GGGAGTGCCC TTGGCTCACT     481 GTGTTCTGCA TGGTTTGGAT CTGAATTAAT TGTCCTTTCT TCTAAATCCC AACCGAACTT     541 CTTCCAACCT CCAAACTGGC TGTAACCCCA AATCCAAGCC ATTAACTACA CCTGACAGTA     601 GCAATTGTCT GATTAATCAC TGGCCCCTTG AAGACAGCAG AATGTCCCTT TGCAATGAGG     661 AGGAGATCTG GGCTGGGCGG GCCAGCTGGG GAAGCATTTG ACTATCTGGA ACTTGTGTGT     721 GCCTCCTCAG GTATGGCAGT GACTCACCTG GTTTTAATAA AACAACCTGC AACATCTCAG     781 TTTCTGCCTG GCATTTTTCA TCTCCTAGAG TAAATGATGC CCCCACCAGC ACCAGCATCA     841 AGGAAGAAAT GGGAGGAAGG CAGACCCTGG GCTTGTGTGT GCAGAGAGCC TCAGGAAAGA     901 GGAGAAGGGG AGGAGGAAAG GCAGGAGGGT GAGAGGGACA GGAGCCCACC CTCCCTGGGC     961 CACCGCTCAG AGGCAGGCCC AGTGCAGGGC ATGGGGAAAT GGAAGGGACA GGCTTGGCCC    1021 CAGCCTTGGG AGCACCTTCT CTTCGGGGGA GGTGGGAGGC AGCGAACAGA CCTCTGCAAT    1081 ACGAGGAGAG AGTGACAGGT GCGCCAGGCT GTGGGAACCC AGAGGAGAGG GGAAGCCATC    1141 ATCATCATGG CTGCAATACC TTCAGTAACG TGGGAAGGTC ACCCTGCTAG TAAGTGGCAG    1201 AGCTGGGACT CAAACTATGG CCTGGA 

La taille des gènes peut varier de quelques centaines à plusieurs dizaines de milliers de nucléotides. Cependant même les plus longs gènes n'utilisent qu'une faible portion de leur séquence pour coder l'information nécessaire à l'expression en protéines. Ces régions codantes sont appelées exons et les séquences non codantes introns. D'une manière générale, plus l'organisme est complexe, plus la quantité et la taille des introns est importante. Ainsi la présence d'introns sur l'ADN d'organismes procaryotes est extrêmement rare. Certaines régions de l'ADN sont impliquées dans la régulation de l'expression des gènes. Ces séquences de régulation sont généralement localisées en amont (du côté 5') ou en aval (côté 3') d'un gène et plus rarement à l'intérieur d'introns ou d'exons.

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Les vitamines

Voir l'articlevitamine.

Cristaux de vitamine C.

Les vitamines (du latin vita, vie) Ce sont des composés organiques essentiels à la vie, agissant à de très faibles quantités, pour le développement, l'entretien et le fonctionnement de l'organisme. Nos cellules sont incapables de les synthétiser. Au risque d'avitaminose, ils doivent être apportés par l'alimentation dans les bonnes proportions. la vitamine B1 (thiamine), est la première vitamine qui fut découverte par le japonais Suzuki Umetaro cherchant à soigner le béribéri (une maladie due au déficit en vitamine B1, caractérisée par des atteintes musculaires et neurologiques). Elle fut isolée par Casimir Funk (biochimiste américain d'origine polonaise) en 1912. Aujourd'hui, on connaît 13 vitamines différentes. C'est un ensemble hétérogène du point de vue chimique et physiologique (mode d'action). On classe les vitamines en 2 ensembles : les vitamines hydrosolubles (groupes B et C) et les vitamines liposolubles (les groupes A, D, E, et K). Les vitamines hydrosolubles, sont facilement éliminées par les reins et la sueur, l'alimentation doit les fournir quotidiennement. Par contre, les vitamines liposolubles sont stockées dans le tissu adipeux et le foie (d'où le risque de surdosage, surtout pour la vitamine A et D). Certaines vitamines sont des cofacteurs nécessaires à l'activité d'enzymes (vitamines du groupe B), d'autres constituent une réserve de pouvoir réducteur (vitamine C, E). Les fonctions de la plupart d'entres elles restent à élucider.

Les sous-disciplines de la biochimie

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• Biochimie structurale
• Biochimie métabolique
• Biochimie génétique
• Biochimie fonctionnelle
• Biochimie médicale et clinique

La biochimie, une science multidisciplinaire

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Un laboratoire à l'institut de biochimie de Cologne.

Pour mener à bien leurs études, les biochimistes font appel à des techniques et des connaissances issues de nombreuses disciplines scientifiques autres que la biologie, par exemple :

Bibliographie

• (fr) Philippe de la Cotardière, Histoire des sciences de l'antiquité à nos jours, Tallandier, 2004 (ISBN 2847340521)
• (fr) Lubert Stryer, Jeremy Mark Berg, John L. Tymoczko (trad. Serge Weinman), Biochimie, Flammarion, « Médecine-Sciences », Paris, 2003, 5^e éd. (ISBN 2-257-17116-0).

Notes et références

Voir aussi

• Biophysique

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